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  The crystal structure of dipeptidyl peptidase IV(CD26) reveals its functional regulation and enzymatic mechanism

Engel, M., Hoffmann, T., Wagner, L., Wermann, M., Heiser, U., Kiefersauer, R., et al. (2003). The crystal structure of dipeptidyl peptidase IV(CD26) reveals its functional regulation and enzymatic mechanism. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 100(9), 5063-5068.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-6C19-A Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-6C1A-8
Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Engel, M.1, Autor           
Hoffmann, T., Autor
Wagner, L., Autor
Wermann, M., Autor
Heiser, U., Autor
Kiefersauer, R.1, Autor           
Huber, R.1, Autor           
Bode, W.1, 2, 3, Autor           
Demuth, H. U., Autor
Brandstetter, H.1, Autor           
Affiliations:
1Huber, Robert / Structure Research, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565155              
2Fässler, Reinhard / Molecular Medicine, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565147              
3Conti, Elena / Structural Cell Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565144              

Inhalt

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Schlagwörter: serine protease, oxyanion hole, substrate channeling, drug design, diabetes mellitus
 Zusammenfassung: -

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2003-04-29
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: eDoc: 123110
ISI: 000182612600020
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
  Alternativer Titel : Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 100 (9) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 5063 - 5068 Identifikator: ISSN: 0027-8424