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  ProteoPlex: Stability optimization of macromolecular complexes by sparse-matrix screening of chemical space.

Chari, A., Haselbach, D., Kirves, J. M., Ohmer, J., Paknia, E., Fischer, N., et al. (2015). ProteoPlex: Stability optimization of macromolecular complexes by sparse-matrix screening of chemical space. Nature Methods, 12(9), 859-865. doi:10.1038/NMETH.3493.

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Chari, A.1, Autor           
Haselbach, D.1, Autor           
Kirves, J. M.1, Autor           
Ohmer, J., Autor
Paknia, E., Autor
Fischer, N.1, Autor           
Ganichkin, O.2, Autor           
Moller, V., Autor
Frye, J. J., Autor
Petzold, G., Autor
Jarvis, M., Autor
Tietzel, M., Autor
Grimm, C., Autor
Peters, J. M., Autor
Schulman, B. A., Autor
Tittmann, K., Autor
Markl, J., Autor
Fischer, U., Autor
Stark, H.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of 3D Electron Cryo-Microscopy, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578577              
2Research Group of X-Ray Crystallography, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578578              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Molecular machines or macromolecular complexes are supramolecular assemblies of biomolecules with a variety of functions. Structure determination of these complexes in a purified state is often tedious owing to their compositional complexity and the associated relative structural instability. To improve the stability of macromolecular complexes in vitro, we present a generic method that optimizes the stability, homogeneity and solubility of macromolecular complexes by sparse-matrix screening of their thermal unfolding behavior in the presence of various buffers and small molecules. The method includes the automated analysis of thermal unfolding curves based on a biophysical unfolding model for complexes. We found that under stabilizing conditions, even large multicomponent complexes reveal an almost ideal two-state unfolding behavior. We envisage an improved biochemical understanding of purified macromolecules as well as a substantial boost in successful macromolecular complex structure determination by both X-ray crystallography and cryo-electron microscopy.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2015-08-032015-09
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/NMETH.3493
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Methods
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 12 (9) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 859 - 865 Identifikator: -