Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

 
 
DownloadE-Mail
  Proteome profiling by label‐free mass spectrometry reveals differentiated response of Campylobacter jejuni 81–176 to sublethal concentrations of bile acids.

Masanta, W. O., Zautner, A. E., Lugert, R., Bohne, W., Gross, U., Leha, A., et al. (2019). Proteome profiling by label‐free mass spectrometry reveals differentiated response of Campylobacter jejuni 81–176 to sublethal concentrations of bile acids. Proteomics, 13(3): 1800083. doi:10.1002/prca.201800083.

Item is

Basisdaten

einblenden: ausblenden:
Genre: Zeitschriftenartikel

Dateien

einblenden: Dateien
ausblenden: Dateien
:
3070587.pdf (Verlagsversion), 4MB
Name:
3070587.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
:
3070587_Suppl_1.docx (Ergänzendes Material), 141KB
Name:
3070587_Suppl_1.docx
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/vnd.openxmlformats-officedocument.wordprocessingml.document / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-
:
3070587_Suppl_2.jpg (Ergänzendes Material), 38KB
Name:
3070587_Suppl_2.jpg
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
image/jpeg / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-
:
3070587_Suppl_3.xlsx (Ergänzendes Material), 2MB
Name:
3070587_Suppl_3.xlsx
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/vnd.openxmlformats-officedocument.spreadsheetml.sheet / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-
:
3070587_Suppl_4.xlsx (Ergänzendes Material), 485KB
Name:
3070587_Suppl_4.xlsx
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/vnd.openxmlformats-officedocument.spreadsheetml.sheet / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-

Externe Referenzen

einblenden:

Urheber

einblenden:
ausblenden:
 Urheber:
Masanta, W. O., Autor
Zautner, A. E., Autor
Lugert, R., Autor
Bohne, W., Autor
Gross, U., Autor
Leha, A., Autor
Dakna, M., Autor
Lenz, C.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Bioanalytical Mass Spectrometry, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578613              

Inhalt

einblenden:
ausblenden:
Schlagwörter: bile acids; Campylobacter jejuni; mass spectrometry; proteome; SWATH
 Zusammenfassung: Purpose Bile acids are crucial components of the intestinal antimicrobial defense and represent a significant stress factor for enteric pathogens. Adaptation processes of Campylobacter jejuni to this hostile environment are analyzed in this study by a proteomic approach. Experimental design Proteome profiling by label-free mass spectrometry (SWATH-MS) has been used to characterize the adaptation of C. jejuni to sublethal concentrations of seven bile acids. Results The bile acids with the lowest inhibitory concentration (IC50), deoxycholic and chenodeoxycholic acid, induce the most significant proteome changes. Overall a downregulation of all basic biosynthetic pathways and a general decrease in the transcription machinery are found. Concurrently, an induction of factors involved in detoxification of reactive oxygen species, protein folding, and bile acid exporting efflux pumps is detected. Exposure to deoxycholic and chenodeoxycholic acid results in an increased expression of components of the more energy-efficient aerobic respiration pathway, while the anaerobic branches of the electron transport chain are down-expressed. Conclusions and clinical relevance The results show that C. jejuni has a differentiated system of adaptation to bile acid stresses. The findings enhance the understanding of the pathogenesis of campylobacteriosis, especially for survival of C. jejuni in the human intestine, and may provide clues to future medical treatment.

Details

einblenden:
ausblenden:
Sprache(n): eng - English
 Datum: 2018-09-242019
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/prca.201800083
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

einblenden:

Entscheidung

einblenden:

Projektinformation

einblenden:

Quelle 1

einblenden:
ausblenden:
Titel: Proteomics
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: 12 Band / Heft: 13 (3) Artikelnummer: 1800083 Start- / Endseite: - Identifikator: -