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  Crystal structure of the magnetobacterial protein MtxA C-terminal domain reveals a new sequence-structure relationship

Davidov, G., Müller, F. D., Baumgartner, J., Bitton, R., Faivre, D., Schüler, D., et al. (2015). Crystal structure of the magnetobacterial protein MtxA C-terminal domain reveals a new sequence-structure relationship. Frontiers in Molecular Biosciences, 2: 25. doi:10.3389/fmolb.2015.00025.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Davidov, Geula, Autor
Müller, Frank Dietrich, Autor
Baumgartner, Jens1, Autor           
Bitton, Ronit, Autor
Faivre, Damien1, Autor           
Schüler, Dirk, Autor
Zarivach, Raz, Autor
Affiliations:
1Damien Faivre, Biomaterialien, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_1863290              

Inhalt

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Schlagwörter: MtxA, magnetotacticbacteria, magnetosomegenomicisland, magnetotaxis, magnetosome, tetratricopeptiderepeats, immunoglobulin-likedomain, Open Access
 Zusammenfassung: Magnetotactic bacteria (MTB) are a diverse group of aquatic bacteria that have the magnetotaxis ability to align themselves along the geomagnetic field lines and to navigate to a microoxic zone at the bottom of chemically stratified natural water. This special navigation is the result of a unique linear assembly of a specialized organelle, the magnetosome, which contains a biomineralized magnetic nanocrystal enveloped by a cytoplasmic membrane. The Magnetospirillum gryphiswaldense MtxA protein (MGR_0208) was suggested to play a role in bacterial magnetotaxis due to its gene location in an operon together with putative signal transduction genes. Since no homology is found for MtxA, and to better understand the role and function of MtxA in MTBés magnetotaxis, we initiated structural and functional studies of MtxA via X-ray crystallography and deletion mutagenesis. Here, we present the crystal structure of the MtxA C-terminal domain and provide new insights into its sequence-structure relationship.

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2015
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.3389/fmolb.2015.00025
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Frontiers in Molecular Biosciences
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Lausanne : Frontiers
Seiten: - Band / Heft: 2 Artikelnummer: 25 Start- / Endseite: - Identifikator: ISSN: 2296-889X