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  CHARMM36m: An improved force field for folded and intrinsically disordered proteins.

Huang, J., Rauscher, S., Nawrocki, G., Ran, T., Feig, M., de Groot, B. L., et al. (2017). CHARMM36m: An improved force field for folded and intrinsically disordered proteins. Nature Methods, 14(1), 71-73. doi:10.1038/nmeth.4067.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-11D6-A Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-6466-2
Genre: Zeitschriftenartikel

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2367828.pdf (Verlagsversion), 382KB
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2367828_Suppl.pdf
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Huang, J., Autor
Rauscher, S.1, Autor           
Nawrocki, G., Autor
Ran, T., Autor
Feig, M., Autor
de Groot, B. L.2, Autor           
Grubmüller, H.1, Autor           
MacKerell, A. D., Autor
Affiliations:
1Department of Theoretical and Computational Biophysics, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578631              
2Research Group of Computational Biomolecular Dynamics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578573              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The all-atom additive CHARMM36 protein force field is widely used in molecular modeling and simulations. We present its refinement, CHARMM36m (http://mackerell.umaryland.edu/charmm_ff.shtml), with improved accuracy in generating polypeptide backbone conformational ensembles for intrinsically disordered peptides and proteins.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-11-072017-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/nmeth.4067
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Methods
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 14 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 71 - 73 Identifikator: -