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  Solid-state NMR [(13)C, (15)N] resonance assignments of the nucleotide-binding domain of a bacterial cyclic nucleotide-gated channel

Cukkemane, A., Nand, D., Gradmann, S., Weingarth, M., Kaupp, U. B., & Baldus, M. (2012). Solid-state NMR [(13)C, (15)N] resonance assignments of the nucleotide-binding domain of a bacterial cyclic nucleotide-gated channel. Biomolecular NMR assignments, 6, 225-229. doi:10.1007/s12104-012-9363-4.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-61E2-A Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-61E3-8
Genre: Zeitschriftenartikel

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:
Cukkemane_Solid-state.pdf (beliebiger Volltext), 476KB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
Cukkemane_Solid-state.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Privat
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-

Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22302441 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:
externe Referenz:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3438399/pdf/12104_2012_Article_9363.pdf (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Cukkemane, A.1, Autor           
Nand, D., Autor
Gradmann, S., Autor
Weingarth, M., Autor
Kaupp, U. B.1, Autor           
Baldus, M., Autor
Affiliations:
1Department of Molecular Sensory Systems, Center of Advanced European Studies and Research (caesar), Max Planck Society, ou_2173679              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Channels regulated by cyclic nucleotides are key signalling proteins in several biological pathways. The regulatory aspect is conferred by a C-terminal cyclic nucleotide-binding domain (CNBD). We report resonance assignments of the CNBD of a bacterial mlCNG channel obtained using 2D and 3D solid-state NMR under Magic-angle Spinning conditions. A secondary chemical shift analysis of the 141 residue protein suggests a three-dimensional fold seen in earlier X-ray and solution-state NMR work and points to spectroscopic polymorphism for a selected set of resonances.

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2012
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: Anderer: 22302441
DOI: 10.1007/s12104-012-9363-4
ISSN: 1874-270X (Electronic)
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Biomolecular NMR assignments
  Alternativer Titel : Biomol. NMR Assign.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 6 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 225 - 229 Identifikator: -