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  Burial of the polymorphic residue 129 in amyloid fibrils of prion stop mutants.

Skora, L., Fonseca, L., Hofele, R. V., Riedel, D., Giller, K., Watzlawik, J., et al. (2013). Burial of the polymorphic residue 129 in amyloid fibrils of prion stop mutants. Journal of Biological Chemistry, 288(5), 2994-3002. doi:10.1074/jbc.M112.423715 jbc.M112.423715.

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Skora, L.1, Autor           
Fonseca, L.1, Autor           
Hofele, R. V.2, Autor           
Riedel, D.3, Autor           
Giller, K.4, Autor           
Watzlawik, J., Autor
Schulz-Schaeffer, W. J., Autor
Urlaub, H.2, Autor           
Becker, S.4, Autor           
Zweckstetter, M.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              
2Research Group of Bioanalytical Mass Spectrometry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck SOciety, ou_578613              
3Facility for Electron Microscopy, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578615              
4Department of NMR-Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

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Schlagwörter: Prions, amyloid, NMR, mass spectrometry, aggregation
 Zusammenfassung: Misfolding of the natively alpha-helical prion protein into a beta-sheet rich isoform is related to various human diseases such as Creutzfeldt-Jakob disease and Gerstmann-Straeussler-Scheinker-like syndrome. In humans the disease phenotype is modified by a methionine/valine polymorphism at codon 129 of the prion protein gene. Using a combination of H/D exchange coupled to NMR spectroscopy, hydroxyl radical probing detected by mass spectrometry and site-directed mutagenesis we demonstrate that stop mutants of the human prion protein have a conserved amyloid core. The 129 residue is deeply buried in the amyloid core structure and its mutation strongly impacts aggregation. Taken together the data support a critical role of the polymorphic residue 129 of the human prion protein in aggregation and disease.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2013-02-01
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1074/jbc.M112.423715 jbc.M112.423715
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Biological Chemistry
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 288 (5) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 2994 - 3002 Identifikator: -