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  Narrow carbonyl resonances in proton-diluted proteins facilitate NMR assignments in the solid-state.

Linser, R., Fink, U., & Reif, B. (2010). Narrow carbonyl resonances in proton-diluted proteins facilitate NMR assignments in the solid-state. Journal of Biomolecular NMR, 47(1), 1-6. doi:10.1007/s10858-010-9404-1.

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Urheber

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 Urheber:
Linser, R.1, Autor           
Fink, U., Autor
Reif, B., Autor
Affiliations:
1Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1950286              

Inhalt

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Schlagwörter: Perdeuteration ; MAS solid-state NMR spectroscopy; Micro-crystalline; PRE; Proton detection
 Zusammenfassung: HNCO/HNCACO type correlation experiments are an alternative for assignment of backbone resonances in extensively deuterated proteins in the solid-state, given the fact that line widths on the order of 14–17 Hz are achieved in the carbonyl dimension without the need of high power decoupling. The achieved resolution demonstrates that MAS solid-state NMR on extensively deuterated proteins is able to compete with solution-state NMR spectroscopy if proteins are investigated with correlation times τ c that exceed 25 ns.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2010-03-162010-05-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1007/s10858-010-9404-1
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Biomolecular NMR
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 47 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1 - 6 Identifikator: -