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  Cryogenic optical localization provides 3D protein structure data with Angstrom resolution.

Weisenburger, S., Boening, D., Schomburg, B., Giller, K., Becker, S., Griesinger, C., & Sandoghdar, V. (2017). Cryogenic optical localization provides 3D protein structure data with Angstrom resolution. Nature Methods, 14(2), 141-144. doi:10.1038/NMETH.4141.

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基本情報

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資料種別: 学術論文

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2416986.pdf (出版社版), 972KB
 
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CCライセンス:
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:
2416986_Suppl_1.pdf (付録資料), 3MB
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https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-DE98-5
ファイル名:
2416986_Suppl_1.pdf
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-
著作権情報:
-
CCライセンス:
-
:
2416986_Suppl_2.pdf (付録資料), 73KB
ファイルのパーマリンク:
https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-DE99-3
ファイル名:
2416986_Suppl_2.pdf
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-
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作成者

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 作成者:
Weisenburger, S., 著者
Boening, D., 著者
Schomburg, B.1, 著者           
Giller, K.1, 著者           
Becker, S.1, 著者           
Griesinger, C.1, 著者           
Sandoghdar, V., 著者
所属:
1Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: We introduce Cryogenic Optical Localization in 3D (COLD), a method to localize multiple fluorescent sites within a single small protein with Angstrom resolution. We demonstrate COLD by determining the conformational state of the cytosolic Per-ARNT-Sim domain from the histidine kinase CitA of Geobacillus thermodenitnficans and resolving the four biotin sites of streptavidin. COLD provides quantitative 3D information about small- to medium-sized biomolecules on the Angstrom scale and complements other techniques in structural biology.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2017-01-092017-02
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子(DOI, ISBNなど): DOI: 10.1038/NMETH.4141
 学位: -

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訴訟

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Project information

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出版物 1

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出版物名: Nature Methods
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: -
ページ: - 巻号: 14 (2) 通巻号: - 開始・終了ページ: 141 - 144 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): -