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  Imaging molecular interactions in cells by dynamic and static fluorescence anisotropy (rFLIM and emFRET)

Lidke, D. S., Nagy, P., Barisas, B. G., Heintzmann, R., Post, J. N., Lidke, K. A., et al. (2003). Imaging molecular interactions in cells by dynamic and static fluorescence anisotropy (rFLIM and emFRET). Biochemical Society Transactions, 31(5), 1020-1027. Retrieved from http://www.biochemsoctrans.org/bst/031/1020/0311020.pdf.

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42768.pdf (Verlagsversion), 0B
Name:
42768.pdf
Beschreibung:
-
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Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Lidke, D. S.1, Autor           
Nagy, P.1, Autor           
Barisas, B. G., Autor
Heintzmann, R.1, Autor           
Post, J. N.1, Autor           
Lidke, K. A.1, Autor           
Clayton, A. H. A.1, Autor           
Arndt-Jovin, D. J.1, Autor           
Jovin, T. M.1, Autor           
Affiliations:
1Department of Molecular Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578628              

Inhalt

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Schlagwörter: fluorescence, polarization, microscopy, erbB, receptor, FRET
 Zusammenfassung: We report the implementation and exploitation of fluorescence polarization measurements, in the form of anisotropy-lifetime (rFLIM) and resonance energy migration (emFRET) modalities, for wide-field, confocal laser scanning, and flow cytometric microscopy of cells. These methods permit the assessment of rotational motion, association, and proximity of cellular proteins in vivo. They are particularly applicable to probes generated by fusions of Visible Fluorescence Proteins (VFPs), as exemplified by studies of the erbB receptor tyrosine kinases involved in growth-factor mediated signal transduction.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2003
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 42768
URI: http://www.biochemsoctrans.org/bst/031/1020/0311020.pdf
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Biochemical Society Transactions
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 31 (5) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1020 - 1027 Identifikator: -