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  The RSA complex targets Protein Phosphatase 2A to centrosomes and regulates mitotic spindle assembly in C. elegans

Schlaitz, A.-L., Srayko, M., Dammermann, A., Quintin, S., Wielsch, N., MacLeod, I., et al. (2007). The RSA complex targets Protein Phosphatase 2A to centrosomes and regulates mitotic spindle assembly in C. elegans. Cell, 128(1), 115-127. doi:10.1016/j.cell.2006.10.050.

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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2006.10.050 (Verlagsversion)
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OA
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Schlaitz, Anne-Lore, Autor
Srayko, Martin, Autor
Dammermann, Alexander, Autor
Quintin, Sophie, Autor
Wielsch, Natalie1, Autor           
MacLeod, Ian, Autor
de Robillard, Quentin, Autor
Zinke, Andrea, Autor
Yates III, John R. , Autor
Müller-Reichert, Thomas, Autor
Shevchenko, Andrei, Autor
Oegema, Karen, Autor
Hyman, Anthony A., Autor
Affiliations:
1External Organizations, ou_persistent22              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Microtubule behavior changes during the cell cycle and during spindle assembly. However it remains unclear how these changes are regulated and coordinated. We describe a complex that targets the Protein Phosphatase 2A holoenzyme (PP2A) to centrosomes in C. elegans embryos. This complex includes RSA-1, a targeting subunit for PP2A, and RSA-2, a protein that binds and recruits RSA-1 to centrosomes. In contrast to the multiple functions of the PP2A catalytic subunit, RSA-1 and RSA-2 are specifically required for microtubule outgrowth from centrosomes and for spindle assembly. The centrosomally localized RSA-PP2A complex mediates these functions in part by regulating two critical mitotic effectors: the microtubule destabilizer KLP-7 and the C. elegans regulator of spindle assembly TPXL-1. Therefore, by recruiting the PP2A catalytic subunit to centrosomes, the RSA complex regulates a subset of PP2A functions in order to coordinate microtubule outgrowth from centrosomes and microtubule stability in the forming mitotic spindle.

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2007
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: Anderer: EXT478
DOI: 10.1016/j.cell.2006.10.050
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Cell
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Cambridge, Mass. : Cell Press
Seiten: - Band / Heft: 128 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 115 - 127 Identifikator: ISSN: 0092-8674
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925463183