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  The actin-myosin interface

Lorenz, M., & Holmes, K. C. (2010). The actin-myosin interface. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 107(28), 12529-12534. doi:10.1073/pnas.1003604107.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002E-800C-4 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002E-800D-2
資料種別: 学術論文
その他のタイトル : The actin-myosin interface

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:
PNAS_107_2010_12529.pdf (全文テキスト（全般）), 3MB
 
ファイルのパーマリンク:
-
ファイル名:
PNAS_107_2010_12529.pdf
説明:
-
OA-Status:
閲覧制限:
制限付き (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf
技術的なメタデータ:
著作権日付:
-
著作権情報:
-
CCライセンス:
-
:
PNAS_107_2010_12529_Suppl.pdf (付録資料), 880KB
 
ファイルのパーマリンク:
-
ファイル名:
PNAS_107_2010_12529_Suppl.pdf
説明:
-
OA-Status:
閲覧制限:
制限付き (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf
技術的なメタデータ:
著作権日付:
-
著作権情報:
-
CCライセンス:
-

関連URL

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URL:
http://www.pnas.org/content/107/28/12529.full.pdf (全文テキスト（全般）)
説明:
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OA-Status:
URL:
http://www.pnas.org/content/107/28/12529/suppl/DCSupplemental (付録資料)
説明:
-
OA-Status:

作成者

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 作成者:
Lorenz, Michael1, 2, 著者           
Holmes, Kenneth C.1, 著者           
所属:
1Emeritus Group Biophysics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497712              
2Department of Biomedical Optics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497699              

内容説明

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キーワード: cryoelectron microscopy ; myosin II ; myosin V
 要旨: In order to understand the mechanism of muscle contraction at the atomic level, it is necessary to understand how myosin binds to actin in a reversible way.We have used a novel molecular dynamics technique constrained by an EM map of the actin−myosin complex at 13−Å resolution to obtain an atomic model of the strong−binding (rigor) actin−myosin interface. The constraining force resulting from the EM map during the molecular dynamics simulation was sufficient to convert the myosin head from the initial weak−binding state to the strong−binding (rigor) state. Our actin−myosin model suggests extensive contacts between actin and the myosin head (S1). S1 binds to two actin monomers. The contact surface between actin and S1 has increased dramatically compared with previous models. A number of loops in S1 and actin are involved in establishing the interface. Our model also suggests how the loop carrying the critical Arg 405 Glu mutation in S1 found in a familial cardiomyopathy might be functionally involved

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2010-03-192010-04-302010-06-242010-07-13
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子（DOI, ISBNなど）: eDoc: 664549
DOI: 10.1073/pnas.1003604107
URI: http://www.pnas.org/content/107/28/12529.abstract
URI: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20616041
その他: 7617
 学位: -

関連イベント

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訴訟

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Project information

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出版物 1

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出版物名: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
  その他 : Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: National Academy of Sciences
ページ: - 巻号: 107 (28) 通巻号: - 開始・終了ページ: 12529 - 12534 識別子（ISBN, ISSN, DOIなど）: ISSN: 0027-8424
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925427230