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  Structural characterization of polyglutamine fibrils by solid-state NMR spectroscopy

Schneider, R., Schumacher, M. C., Müeller, H., Nand, D., Klaukien, V., Heise, H., et al. (2011). Structural characterization of polyglutamine fibrils by solid-state NMR spectroscopy. Journal of molecular biology, 412(1), 121-136. doi:10.1016/j.jmb.2011.06.045.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-63DE-6 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-63DF-4
Genre: Zeitschriftenartikel

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Schneider-2011-Structural characterization of.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
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Schneider-2011-Structural characterization of.pdf
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Privat
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application/pdf
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http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21763317 (beliebiger Volltext)
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Urheber

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 Urheber:
Schneider, R., Autor
Schumacher, M. C., Autor
Müeller, H., Autor
Nand, D., Autor
Klaukien, V., Autor
Heise, H., Autor
Riedel, D., Autor
Wolf, G., Autor
Behrmann, E.1, Autor
Raunser, S., Autor
Seidel, R., Autor
Engelhard, M., Autor
Baldus, M., Autor
Affiliations:
1External Organizations, ou_persistent22              

Inhalt

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Schlagwörter: Magnetic Resonance Spectroscopy/*methods Microscopy, Electron Peptides/chemical synthesis/*chemistry
 Zusammenfassung: Protein aggregation via polyglutamine stretches occurs in a number of severe neurodegenerative diseases such as Huntington's disease. We have investigated fibrillar aggregates of polyglutamine peptides below, at, and above the toxicity limit of around 37 glutamine residues using solid-state NMR and electron microscopy. Experimental data are consistent with a dry fibril core of at least 70-80 A in width for all constructs. Solid-state NMR dipolar correlation experiments reveal a largely beta-strand character of all samples and point to tight interdigitation of hydrogen-bonded glutamine side chains from different sheets. Two approximately equally frequent populations of glutamine residues with distinct sets of chemical shifts are found, consistent with local backbone dihedral angles compensating for beta-strand twist or with two distinct sets of side-chain conformations. Peptides comprising 15 glutamine residues are present as single extended beta-strands. Data obtained for longer constructs are most compatible with a superpleated arrangement with individual molecules contributing beta-strands to more than one sheet and an antiparallel assembly of strands within beta-sheets.

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2011
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: Anderer: 21763317
DOI: 10.1016/j.jmb.2011.06.045
ISSN: 1089-8638 (Electronic)
ISSN: 0022-2836 (Linking)
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of molecular biology
  Alternativer Titel : J. Mol. Biol.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 412 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 121 - 136 Identifikator: -