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  Cryo-EM structure of a mammalian RNA polymerase II elongation complex inhibited by α-amanitin.

Liu, X., Farnung, L., Wigge, C., & Cramer, P. (2018). Cryo-EM structure of a mammalian RNA polymerase II elongation complex inhibited by α-amanitin. Journal of Biological Chemistry, 293(19), 7189-7194. doi:10.1074/jbc.RA118.002545.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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2566229.pdf (Verlagsversion), 3MB
 
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Urheber

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 Urheber:
Liu, X.1, Autor           
Farnung, L.1, Autor           
Wigge, C.1, Autor           
Cramer, P.1, Autor           
Affiliations:
1Department of Molecular Biology, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1863498              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: RNA polymerase II (Pol II) is the central enzyme that transcribes eukaryotic protein-coding genes to produce mRNA. The mushroom toxin α-amanitin binds Pol II and inhibits transcription at the step of RNA chain elongation. Pol II from yeast binds α-amanitin with micromolar affinity, whereas metazoan Pol II enzymes exhibit nanomolar affinities. Here, we present the high-resolution cryo-EM structure of α-amanitin bound to and inhibited by its natural target, the mammalian Pol II elongation complex. The structure revealed that the toxin is located in a pocket previously identified in yeast Pol II, but forms additional contacts with metazoan-specific residues, which explain why its affinity to mammalian Pol II is ~3000 times higher than for yeast Pol II. Our work provides the structural basis for the inhibition of mammalian Pol II by the natural toxin α-amanitin and highlights that cryo-EM is well suited to studying interactions of a small molecule with its macromolecular target.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2018-03-172018-05-11
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1074/jbc.RA118.002545
 Art des Abschluß: -

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Biological Chemistry
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 293 (19) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 7189 - 7194 Identifikator: -