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  Determination of amyloid core structure using chemical shifts.

Skora, L., & Zweckstetter, M. (2012). Determination of amyloid core structure using chemical shifts. Protein Science, 21(12), 1948-1953. doi:10.1002/pro.2170.

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Urheber

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 Urheber:
Skora, L.1, Autor           
Zweckstetter, M.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              

Inhalt

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Schlagwörter: Fibril; NMR; structure; prion
 Zusammenfassung: Amyloid fibrils are the pathological hallmark of a large variety of neurodegenerative disorders. The structural characterization of amyloid fibrils, however, is challenging due to their non-crystalline, heterogeneous, and often dynamic nature. Thus, the structure of amyloid fibrils of many proteins is still unknown. We here show that the structure calculation program CS-Rosetta can be used to obtain insight into the core structure of amyloid fibrils. Driven by experimental solid-state NMR chemical shifts and taking into account the polymeric nature of fibrils CS-Rosetta allows modeling of the core of amyloid fibrils. Application to the Y145X stop mutant of the human prion protein reveals a left-handed beta-helix.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2012-10-022012-12
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/pro.2170
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Protein Science
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 21 (12) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1948 - 1953 Identifikator: -