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  Bivalent inhibition of beta-tryptase: Distance scan of neighboring subunits by dibasic inhibitors

Schaschke, N., Dominik, A., Matschiner, G., & Sommerhoff, C. P. (2002). Bivalent inhibition of beta-tryptase: Distance scan of neighboring subunits by dibasic inhibitors. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters, 12(6), 985-988.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-6F88-5 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-6F89-3
Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : Bioorg. Med. Chem. Lett.

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Schaschke, N.1, Autor           
Dominik, A., Autor
Matschiner, G., Autor
Sommerhoff, C. P., Autor
Affiliations:
1Moroder, Luis / Bioorganic Chemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565160              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Based on bifunctional diketopiperazines as templates and m- aminomethyl-phenylalanine as arginine mimetic, we have synthesized a new class of structurally related dibasic tryptase inhibitors with systematically increasing spacer length. These compounds were used to scan the distance between the active sites of two neighboring subunits of the beta- tryptase tetramer. The K-i-values obtained are a function of the distance between the terminal amino groups and indicate optimal binding of inhibitors with 29-31 bonds between the amino groups. These experimental data are in full agreement with predictions derived from a novel modeling program that allows the docking of bivalent ligands. (C) 2002 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2002-03-25
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 39317
ISI: 000175291700036
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters
  Alternativer Titel : Bioorg. Med. Chem. Lett.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 12 (6) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 985 - 988 Identifikator: ISSN: 0960-894X