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  Structure and quantum chemical characterization of chloroperoxidase compound 0, a common reaction intermediate of diverse heme enzymes.

Kühnel, K., Derat, E., Derner, J., Shaik, S., & Schlichting, I. (2007). Structure and quantum chemical characterization of chloroperoxidase compound 0, a common reaction intermediate of diverse heme enzymes. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 104(1), 99-104. doi:10.1073/pnas.0606285103.

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Kühnel, K.1, Autor           
Derat, E., Autor
Derner, J., Autor
Shaik, S., Autor
Schlichting, I., Autor
Affiliations:
1Research Group of Autophagy, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1933285              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: We have determined the crystal structure of the chloroperoxidase (CPO) hydroperoxo reaction intermediate (CPO compound 0) at 1.75-Å resolution. The intermediate was generated through controlled photoreduction of the CPO oxygen complex during x-ray data collection, which was monitored by recording of the crystal absorption spectra. Initially, the peroxo-anion species was formed and then protonated to yield compound 0. Quantum chemical calculations indicate that the peroxo-anion species is not stable and collapses instantaneously to compound 0. Compound 0 is present in the ferric low-spin doublet ground state and is characterized by a long OGraphicO bond length of 1.5 Å and a FeGraphicO bond distance of 1.8 Å, which is also observed in the crystal structure.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2006-12-262007-01-02
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1073/pnas.0606285103
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: National Academy of Sciences
Seiten: - Band / Heft: 104 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 99 - 104 Identifikator: ISSN: 0027-8424
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925427230