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  Retention of Native Protein Structures in the Absence of Solvent: A Coupled Ion Mobility and Spectroscopic Study

Seo, J., Hoffmann, W., Warnke, S., Bowers, M. T., Pagel, K., & Helden, G. v. (2016). Retention of Native Protein Structures in the Absence of Solvent: A Coupled Ion Mobility and Spectroscopic Study. Angewandte Chemie International Edition, 55(45), 14173-14176. doi:10.1002/anie.201606029.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002B-BE39-1 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-A623-0
Genre: Zeitschriftenartikel

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Seo_et_al-2016-Angewandte_Chemie_International_Edition.pdf (Verlagsversion), 2MB
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Datei-Permalink:
https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002B-BE3B-E
Name:
Seo_et_al-2016-Angewandte_Chemie_International_Edition.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Hybrid
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
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Copyright Datum:
2016
Copyright Info:
2016 The Authors. Published by Wiley-VCH VerlagGmbH &Co. KGaA,Weinheim
Lizenz:
http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Seo, Jongcheol1, Autor           
Hoffmann, Waldemar1, Autor           
Warnke, Stephan1, Autor           
Bowers, Michael T.2, Autor
Pagel, Kevin1, 3, Autor           
Helden, Gert von1, Autor           
Affiliations:
1Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society, ou_634545              
2Department of Chemistry and Biochemistry, University of California Santa Barbara, Santa Barbara, CA 93106, USA, ou_persistent22              
3Institut für Chemie und Biochemie der Freien Universität Berlin, Takustrasse 3, 14195 Berlin (Germany), ou_persistent22              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Can the structures of small to medium-sized proteins be conserved after transfer from the solution phase to the gas phase? A large number of studies have been devoted to this topic, however the answer has not been unambiguously determined to date. A clarification of this problem is important since it would allow very sensitive native mass spectrometry techniques to be used to address problems relevant to structural biology. A combination of ion-mobility mass spectrometry with infrared spectroscopy was used to investigate the secondary and tertiary structure of proteins carefully transferred from solution to the gas phase. The two proteins investigated are myoglobin and β-lactoglobulin, which are prototypical examples of helical and β-sheet proteins, respectively. The results show that for low charge states under gentle conditions, aspects of the native secondary and tertiary structure can be conserved.

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2016-06-212016-10-282016-11-02
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 4
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/anie.201606029
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Angewandte Chemie International Edition
  Andere : Angew. Chem., Int. Ed.
  Andere : Angew. Chem. Int. Ed.
  Andere : Angewandte Chemie, International Edition
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Weinheim : Wiley-VCH
Seiten: 4 Band / Heft: 55 (45) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 14173 - 14176 Identifikator: ISSN: 1433-7851
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/1433-7851