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  Implementing Zn2+ ion and pH-value control into artificial mussel glue proteins by abstracting a His-rich domain from preCollagen

Arias, S., Amini, S., Krüger, J. M., Bangert, L. D., & Börner, H. G. (2021). Implementing Zn2+ ion and pH-value control into artificial mussel glue proteins by abstracting a His-rich domain from preCollagen. Soft Matter, 17(8), 2028-2033. doi:10.1039/D0SM02118K.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0008-1461-4 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0008-186F-2
Genre: Zeitschriftenartikel

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Article.pdf (Verlagsversion), 3MB
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Datei-Permalink:
https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0008-1870-F
Name:
Article.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Hybrid
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Öffentlich
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Technische Metadaten:
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-
Copyright Info:
-
Lizenz:
http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/

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Urheber

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 Urheber:
Arias, Sandra, Autor
Amini, Shahrouz1, Autor           
Krüger, Jana M., Autor
Bangert, Lukas D., Autor
Börner, Hans G., Autor
Affiliations:
1Shahrouz Amini, Biomaterialien, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_3217681              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: A His-rich domain of preCollagen-D found in byssal threads is derivatized with Cys and Dopa flanks to allow for mussel-inspired polymerization. Artificial mussel glue proteins are accessed that combine cysteinyldopa for adhesion with sequences for pH or Zn2+ induced β-sheet formation. The artificial constructs show strong adsorption to Al2O3, the resulting coatings tolerate hypersaline conditions and cohesion is improved by activating the β-sheet formation, that enhances E-modulus up to 60%.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2021-02-052021
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.1039/D0SM02118K
BibTex Citekey: D0SM02118K
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Soft Matter
  Kurztitel : Soft Matter
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Cambridge, UK : Royal Society of Chemistry
Seiten: - Band / Heft: 17 (8) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 2028 - 2033 Identifikator: ISSN: 1744-683X