Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

 
 
DownloadE-Mail
  Cutting edge: Feed-forward activation of phospholipase C gamma 2 via C2 domain-mediated binding to SLP65.

Engelke, M., Oellerich, T., Dittmann, K., Hsiao, H. H., Urlaub, H., Serve, H., et al. (2013). Cutting edge: Feed-forward activation of phospholipase C gamma 2 via C2 domain-mediated binding to SLP65. Journal of Immunology, 191(11), 5354-5358. doi:10.4049/jimmunol.1301326.

Item is

Dateien

einblenden: Dateien
ausblenden: Dateien
:
1877922.pdf (Verlagsversion), 2MB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
1877922.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (UNKNOWN id 303; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-
:
1877922_Suppl_1.pdf (Ergänzendes Material), 2MB
Name:
1877922_Suppl_1.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-

Externe Referenzen

einblenden:
ausblenden:
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

einblenden:
ausblenden:
 Urheber:
Engelke, M., Autor
Oellerich, T., Autor
Dittmann, K., Autor
Hsiao, H. H.1, Autor           
Urlaub, H.1, Autor           
Serve, H., Autor
Griesinger, C.2, Autor           
Wienands, J., Autor
Affiliations:
1Research Group of Bioanalytical Mass Spectrometry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578613              
2Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

einblenden:
ausblenden:
Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Ag-mediated B cell stimulation relies on phospholipase C gamma 2 (PLC gamma 2) for Ca2+ mobilization. Enzymatic activity of PLC gamma 2 is triggered upon Src homology 2 domain-mediated binding to the tyrosine-phosphorylated adaptor SLP65. However, SLP65 phosphorylation outlasts the elevation of cytosolic Ca2+ concentration suggesting additional levels of PLC gamma 2 regulation. We show in this article that the functionality of the PLC gamma 2/SLP65 complex is controlled by the weakly characterized C2 domain of PLC gamma 2. Usually C2 domains bind membrane lipids, but that of PLC gamma 2 docks in a Ca2+-regulated manner to a distinct phosphotyrosine of SLP65. Hence, early Ca2+ fluxing provides feed-forward signal amplification by promoting anchoring of the PLC gamma 2 C2 domain to phospho-SLP65. As the cellular Ca2+ resources become exhausted, the concomitant decline of Ca2+ dampens the C2-phosphotyrosine interaction so that PLC gamma 2 activation terminates despite sustained SLP65 phosphorylation.

Details

einblenden:
ausblenden:
Sprache(n): eng - English
 Datum: 2013-10-282013-12-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.4049/jimmunol.1301326
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

einblenden:

Entscheidung

einblenden:

Projektinformation

einblenden:

Quelle 1

einblenden:
ausblenden:
Titel: Journal of Immunology
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 191 (11) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 5354 - 5358 Identifikator: -