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  Festkörper-NMR-Spektroskopie mit Protonendetektion an fibrillären Proteinen und Membranproteinen.

Linser, R., Dasari, M., Hiller, M., Fink, U., Lopez del Amo, J. M., Markovic, S., et al. (2011). Festkörper-NMR-Spektroskopie mit Protonendetektion an fibrillären Proteinen und Membranproteinen. Angewandte Chemie, 123(19), 4601-4605. doi:10.1002/ange.201008244.

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Item Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0018-E83F-D Version Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0027-C5BD-9
Genre: Journal Article

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2000111.pdf (Publisher version), 713KB
 
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2000111.pdf
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Restricted (UNKNOWN id 303; )
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2000111_Suppl.pdf (Supplementary material), 2MB
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https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0018-E84A-4
Name:
2000111_Suppl.pdf
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application/pdf / [MD5]
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http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ange.201008244/pdf (Publisher version)
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 Creators:
Linser, R.1, Author           
Dasari, M., Author
Hiller, M., Author
Fink, U., Author
Lopez del Amo, J. M., Author
Markovic, S., Author
Handel, L., Author
Kessler, B., Author
Schmieder, P., Author
Oesterhelt, D., Author
Oschkinat, H., Author
Reif, B., Author
Affiliations:
1Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1950286              

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Free keywords: Amyloidfibrillen; Äußeres Membranprotein G; Festkörper-NMR-Spektroskopie; Lipidmembranen; Membranproteine
 Abstract: Die strukturelle Charakterisierung von unlöslichen Proteinen stützt sich auf Festkörper-NMR-Spektroskopie. Versuche mit Perdeuterierung und partiellem Rückaustausch, wie sie schon für kristalline Modellproteine vorgeschlagen wurden, erwiesen sich nun auch als vorteilhaft zur Detektion von Protonen in heterogenen Systemen wie Fibrillen, die aus dem Alzheimer'schen β-Amyloidpeptid Aβ40 gebildet werden, das β-Fass-Membranprotein OmpG und das α-helikale Membranprotein Bakteriorhodopsin.

Details

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Language(s): deu - German
 Dates: 2011-04-142011-05-02
 Publication Status: Issued
 Pages: -
 Publishing info: -
 Table of Contents: -
 Rev. Type: Peer
 Identifiers: DOI: 10.1002/ange.201008244
 Degree: -

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Title: Angewandte Chemie
Source Genre: Journal
 Creator(s):
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Publ. Info: -
Pages: - Volume / Issue: 123 (19) Sequence Number: - Start / End Page: 4601 - 4605 Identifier: -