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  High-resolution NMR determination of the dynamic structure of membrane proteins.

Jaremko, M., Jaremko, L., Villinger, S., Schmidt, C. D., Griesinger, C., Becker, S., et al. (2016). High-resolution NMR determination of the dynamic structure of membrane proteins. Angewandte Chemie International Edition, 55(35), 101518-10521. doi:10.1002/anie.201602639.

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Jaremko, M.1, Autor           
Jaremko, L.1, Autor           
Villinger, S.1, Autor           
Schmidt, C. D.2, Autor           
Griesinger, C.2, Autor           
Becker, S.2, Autor           
Zweckstetter, M.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              
2Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

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Schlagwörter: NMR spectroscopy; membrane proteins; protein dynamics; relaxation; structure determination
 Zusammenfassung: (15) N spin-relaxation rates are demonstrated to provide critical information about the long-range structure and internal motions of membrane proteins. Combined with an improved calculation method, the relaxation-rate-derived structure of the 283-residue human voltage-dependent anion channel revealed an anisotropically shaped barrel with a rigidly attached N-terminal helix. Our study thus establishes an NMR spectroscopic approach to determine the structure and dynamics of mammalian membrane proteins at high accuracy and resolution.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-07-272016-08-22
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/anie.201602639
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Angewandte Chemie International Edition
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 55 (35) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 101518 - 10521 Identifikator: -