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  Using 15N-ammonium to characterise and map potassium binding sites in proteins by NMR spectroscopy

Werbeck, N. D., Kirkpatrick, J., Reinstein, J., & Hansen, D. F. (2014). Using 15N-ammonium to characterise and map potassium binding sites in proteins by NMR spectroscopy. ChemBioChem: A European Journal of Chemical Biology, 15(4), 543-548. doi:10.1002/cbic.201300700.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-1F90-7 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-1F91-5
Genre: Zeitschriftenartikel

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:
ChemBioChem_15_2014_543.pdf (beliebiger Volltext), 984KB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
ChemBioChem_15_2014_543.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
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Lizenz:
-
:
ChemBioChem_15_2014_543_SuppI.pdf (Ergänzendes Material), 537KB
 
Datei-Permalink:
-
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ChemBioChem_15_2014_543_SuppI.pdf
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OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
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-
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-

Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201300700/epdf (beliebiger Volltext)
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OA-Status:
externe Referenz:
https://dx.doi.org/10.1002/cbic.201300700 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Werbeck, Nicolas D., Autor
Kirkpatrick, John, Autor
Reinstein, Jochen1, Autor           
Hansen, D. Flemming, Autor
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: A variety of enzymes are activated by the binding of potassium ions. The potassium binding sites of these enzymes are very specific, but ammonium ions can often replace potassium ions in vitro because of their similar ionic radii. In these cases, ammonium can be used as a proxy for potassium to characterise potassium binding sites in enzymes: the 1H,15N spin-pair of enzyme-bound 15NH4+ can be probed by 15N-edited heteronuclear NMR experiments. Here, we demonstrate the use of NMR spectroscopy to characterise binding of ammonium ions to two different enzymes: human histone deacetylase 8 (HDAC8), which is activated allosterically by potassium, and the bacterial Hsp70 homologue DnaK, for which potassium is an integral part of the active site. Ammonium activates both enzymes in a similar way to potassium, thus supporting this non-invasive approach. Furthermore, we present an approach to map the observed binding site onto the structure of HDAC8. Our method for mapping the binding site is general and does not require chemical shift assignment of the enzyme resonances.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2013-11-072014-02-122014-03-03
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 6
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/cbic.201300700
URI: http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201300700/full
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: ChemBioChem: A European Journal of Chemical Biology
  Andere : ChemBioChem
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Weinheim, Germany : Wiley-VCH
Seiten: - Band / Heft: 15 (4) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 543 - 548 Identifikator: ISSN: 1439-4227
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/110978984568897_1