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  Protein residue linking in a single spectrum for magic-angle spinning NMR assignment.

Andreas, L. B., Stanek, J., Le Marchand, T., Bertarello, A., Paepe, D. C. D., Lalli, D., et al. (2015). Protein residue linking in a single spectrum for magic-angle spinning NMR assignment. Journal of Biomolecular NMR, 62(3), 253-261. doi:10.1007/s10858-015-9956-1.

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Eingeschränkt (UNKNOWN id 303; )
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Andreas, L. B.1, Autor           
Stanek, J., Autor
Le Marchand, T., Autor
Bertarello, A., Autor
Paepe, D. C. D., Autor
Lalli, D., Autor
Krejcikova, M., Autor
Doyen, C., Autor
Oster, C., Autor
Knott, B., Autor
Wegner, S., Autor
Engelke, F., Autor
Felli, I. C., Autor
Pierattelli, R., Autor
Dixon, N. E., Autor
Emsley, L., Autor
Herrmann, T., Autor
Pintacuda, G., Autor
Affiliations:
1Research Group of Solid State NMR Spectroscopy-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_2396693              

Inhalt

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Schlagwörter: Magic-angle spinning; Protein resonance assignment; Proton detection; Automation
 Zusammenfassung: Here we introduce a new pulse sequence for resonance assignment that halves the number of data sets required for sequential linking by directly correlating sequential amide resonances in a single diagonal-free spectrum. The method is demonstrated with both microcrystalline and sedimented deuterated proteins spinning at 60 and 111 kHz, and a fully protonated microcrystalline protein spinning at 111 kHz, with as little as 0.5 mg protein sample. We find that amide signals have a low chance of ambiguous linkage, which is further improved by linking in both forward and backward directions. The spectra obtained are amenable to automated resonance assignment using general-purpose software such as UNIO-MATCH.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2017-06-162015-07
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1007/s10858-015-9956-1
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Biomolecular NMR
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 62 (3) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 253 - 261 Identifikator: -