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  Influenza virus binds its host cell using multiple dynamic interactions.

Sieben, C., Kappel, C., Zhu, R., Wozniak, A., Rankl, C., Hinterdorfer, P., et al. (2012). Influenza virus binds its host cell using multiple dynamic interactions. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 106(34), 13626-13631. doi:10.1073/pnas.1120265109.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-000F-ECC0-9 Versions-Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0027-C709-B
Genre: Zeitschriftenartikel

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:
1539432.pdf (Verlagsversion), 3MB
Name:
1539432.pdf
Beschreibung:
-
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-
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1539432_SI.pdf (Verlagsversion), 3MB
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Copyright Datum:
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://www.pnas.org/content/109/34/13626.full.pdf+html (Verlagsversion)
Beschreibung:
-

Urheber

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 Urheber:
Sieben, C., Autor
Kappel, C.1, Autor              
Zhu, R., Autor
Wozniak, A., Autor
Rankl, C., Autor
Hinterdorfer, P., Autor
Grubmüller, H.1, Autor              
Herrmann, A., Autor
Affiliations:
1Department of Theoretical and Computational Biophysics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578631              

Inhalt

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Schlagwörter: Multivalency; adhesion; avidity; tropism
 Zusammenfassung: Influenza virus belongs to a wide range of enveloped viruses. The major spike protein hemagglutinin binds sialic acid residues of glycoproteins and glycolipids with dissociation constants in the millimolar range [Sauter NK, et al. (1992) Biochemistry 31:9609–9621], indicating a multivalent binding mode. Here, we characterized the attachment of influenza virus to host cell receptors using three independent approaches. Optical tweezers and atomic force microscopy-based single-molecule force spectroscopy revealed very low interaction forces. Further, the observation of sequential unbinding events strongly suggests a multivalent binding mode between virus and cell membrane. Molecular dynamics simulations reveal a variety of unbinding pathways that indicate a highly dynamic interaction between HA and its receptor, allowing rationalization of influenza virus–cell binding quantitatively at the molecular level.

Details

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Sprache(n): eng - Englisch
 Datum: 2012-08-062012-08-21
 Publikationsstatus: Im Druck publiziert
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1073/pnas.1120265109
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 106 (34) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 13626 - 13631 Identifikator: -