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  Structural properties of a collagenous heterotrimer that mimics the collagenase cleavage site of collagen type I

Fiori, S., Saccà, B., & Moroder, L. (2002). Structural properties of a collagenous heterotrimer that mimics the collagenase cleavage site of collagen type I. Journal of Molecular Biology, 319(5), 1235-1242.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : J. Mol. Biol.

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Fiori, S.1, Autor           
Saccà, B.1, Autor           
Moroder, L.1, Autor           
Affiliations:
1Moroder, Luis / Bioorganic Chemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565160              

Inhalt

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Schlagwörter: collagenase substrate; collagenous heterotrimers; conformation; NMR; proton exchange
 Zusammenfassung: Collagens contain sequence- and conformation-dependent epitopes responsible for their digestion by collagenases at specific loci. A synthetic heterotrimer construct containing the collagenase cleavage site of collagen type I was found to mimic perfectly native collagen in terms of selectivity and mode of enzymatic degradation. The NMR conformational analysis of this molecule clearly revealed the presence of two structural domains, i.e. a triple helix spanning the Gly-Pro-Hyp repeats and a less ordered portion corresponding to the collagenase cleavage site where the three chains are aligned in extended conformation with loose interchain contacts. These structural properties allow for additional insights into the very particular mechanism of collagen digestion by collagenases. (C) 2002 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2002-06-21
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 31396
ISI: 000176687400019
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Molecular Biology
  Alternativer Titel : J. Mol. Biol.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 319 (5) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1235 - 1242 Identifikator: ISSN: 0022-2836