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  Capsids of tricorn protease studied by electron cryomicroscopy

Walz, J., Koster, A. J., Tamura, T., & Baumeister, W. (1999). Capsids of tricorn protease studied by electron cryomicroscopy. Journal of Structural Biology, 128(1), 65-68.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-71A9-8 Versions-Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-71AA-6
Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : J. Struct. Biol

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Walz, J.1, Autor              
Koster, A. J.1, Autor              
Tamura, T., Autor
Baumeister, W.1, Autor              
Affiliations:
1External Organizations, ou_persistent22              

Inhalt

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Schlagwörter: Electron microscopy; Icosahedral capsids; Image analysis; Thermoplasma.; Degradation; Microscopy; Resolution; Products.; Biochemistry & Biophysics in Current Contents(R)/Life Sciences.
 Zusammenfassung: Tricorn protease from the archaeon Thermoplasma acidophilum acts "downstream" of the proteasome; in conjunction with its aminopeptidase cofactors it converts peptides generated by the proteasome into free amino acids. The basic functional unit of Tricorn is a homohexamer of the 121-kDa subunit, 20 of which can assemble further to form an icosahedral capsid with a molecular mass of 14.6 MDa. We have used electron cryomicroscopy to determine the structure of the Tricorn capsids to a resolution of 1.3 nm. (C) 1999 Academic Press. [References: 16]

Details

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Sprache(n):
 Datum: 1999
 Publikationsstatus: Im Druck publiziert
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: eDoc: 318652
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Structural Biology
  Alternativer Titel : J. Struct. Biol
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 128 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 65 - 68 Identifikator: -