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  ENHANCEMENT OF THE ENANTIOSELECTIVITY OF PENICILLIN-G ACYLASE FROM ESCHERICHIA-COLI BY SUBSTRATE TUNING

POHL, T., & Waldmann, H. (1995). ENHANCEMENT OF THE ENANTIOSELECTIVITY OF PENICILLIN-G ACYLASE FROM ESCHERICHIA-COLI BY SUBSTRATE TUNING. TETRAHEDRON LETTERS, 36(17), 2963-2966. doi:10.1016/0040-4039(95)00440-N.

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Urheber

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 Urheber:
POHL, T1, Autor
Waldmann, Herbert2, Autor           
Affiliations:
1external, ou_persistent22              
2Abt. IV: Chemische Biologie, Max Planck Institute of Molecular Physiology, Max Planck Society, ou_1753290              

Inhalt

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Schlagwörter: PEN-G ACYLASE; CATALYZED-HYDROLYSIS; PHENYLACETATE ESTERS; RESOLUTION; ASPARTAME
 Zusammenfassung: The efficiency of penicillin G acylase catalyzed transformations is enhanced significantly with respect to reaction velocity, and in particular, stereoselectivity by appropriate ''substrate tuning'', i.e. by the introduction of a nitrogen atom into the part of the substrates which is recognized by the enzyme.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 1995
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 4
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: ISI: A1995QV35800019
DOI: 10.1016/0040-4039(95)00440-N
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: TETRAHEDRON LETTERS
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: KIDLINGTON, OXFORD : PERGAMON-ELSEVIER SCIENCE
Seiten: - Band / Heft: 36 (17) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 2963 - 2966 Identifikator: ISSN: 0040-4039