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  Crystal structure of the Escherichia coli RNA degradosome component enolase.

Kühnel, K., & Luisi, B. F. (2001). Crystal structure of the Escherichia coli RNA degradosome component enolase. Journal of Molecular Biology, 313(3), 583-592. doi:10.1006/jmbi.2001.5065.

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1944070.pdf (Verlagsversion), 555KB
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1944070.pdf
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Öffentlich
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application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
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Urheber

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 Urheber:
Kühnel, K.1, Autor           
Luisi, B. F., Autor
Affiliations:
1Research Group of Autophagy, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1933285              

Inhalt

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Schlagwörter: enolase; degradosome; analytical ultracentrifugation; dimer interface; active site
 Zusammenfassung: The crystal structure of Escherichia coli enolase (EC 4.2.1.11, phosphopyruvate hydratase), which is a component of the RNA degradosome, has been determined at 2.5 Å. There are four molecules in the asymmetric unit of the C2 cell, and in one of the molecules, flexible loops close onto the active site. This closure mimics the conformation of the substrate-bound intermediate. A comparison of the structure of the E. coli enolase with the eukaryotic enolase structures available (lobster and yeast) indicates a high degree of conservation of the hydrophobic core and the subunit interface of this homodimeric enzyme. The dimer interface is enriched in charged residues compared with other protein homodimers, which may explain our observations from analytical ultracentrifugation that dimerisation is affected by ionic strength. The putative role of enolase in the RNA degradosome is discussed; although it was not possible to ascribe a specific role to it, a structural role is possible.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2001-10-26
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: http://dx.doi.org/
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1006/jmbi.2001.5065
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Molecular Biology
Genre der Quelle: Zeitschrift
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 313 (3) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 583 - 592 Identifikator: -