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  NMR-Spektroskopie an löslichen Proteinkomplexen mit Molekulargewicht im Mega-Dalton-Bereich.

Mainz, A., Religa, T. L., Sprangers, R., Linser, R., Kay, L. E., & Reif, B. (2013). NMR-Spektroskopie an löslichen Proteinkomplexen mit Molekulargewicht im Mega-Dalton-Bereich. Angewandte Chemie, 125(33), 8909-8914. doi:10.1002/ange.201301215.

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Item Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0018-A18F-A Version Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0027-C4B6-C
Genre: Journal Article

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:
1977456.pdf (Publisher version), 3MB
 
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-
Name:
1977456.pdf
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Visibility:
Restricted (Max Planck Institute for Biophysical Chemistry (Karl Friedrich Bonhoeffer Institute), Göttingen; )
MIME-Type / Checksum:
application/pdf
Technical Metadata:
Copyright Date:
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Copyright Info:
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1977456_Suppl.pdf (Supplementary material), 4MB
Name:
1977456_Suppl.pdf
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Visibility:
Public
MIME-Type / Checksum:
application/pdf / [MD5]
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-
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Creators

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 Creators:
Mainz, A., Author
Religa, T. L., Author
Sprangers, R., Author
Linser, R.1, Author              
Kay, L. E., Author
Reif, B., Author
Affiliations:
1Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1950286              

Content

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Free keywords: Magischer Winkel; Molekulargewichtsgrenze; NMR-Spektroskopie; Proteine; Sedimentation
 Abstract: Je größer, umso besser: Sequenzielle NMR-spektroskopische Zuordnungen des Proteinrückgrats gelangen für einen Proteasomkomplex von ca. 1 MDa. Die Methode beruht auf einer Immobilisierung des Komplexes durch Probenrotation im magischen Winkel. In Kombination mit Proteindeuterierung, Protonendetektion austauschbarer Gruppen und paramagnetischer Relaxationsverstärkung werden Struktur- und Dynamikuntersuchungen supramolekularer Komplexe mit atomarer Auflösung möglich.

Details

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Language(s): deu - German
 Dates: 2013-07-192013-08-12
 Publication Status: Published in print
 Pages: -
 Publishing info: -
 Table of Contents: -
 Rev. Method: Peer
 Identifiers: DOI: 10.1002/ange.201301215
 Degree: -

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Source 1

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Title: Angewandte Chemie
Source Genre: Journal
 Creator(s):
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Publ. Info: -
Pages: - Volume / Issue: 125 (33) Sequence Number: - Start / End Page: 8909 - 8914 Identifier: -