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  Festkörper-NMR-Spektroskopie an funktionellen Amyloiden eines Pilz-Hydrophobins: Hinweise auf einen geordneten β-Faltblattkern bei genereller struktureller Heterogenität.

Morris, V. K., Linser, R., Wilde, K. L., Duff, A. P., Stunde, M., & Kwan, A. H. (2012). Festkörper-NMR-Spektroskopie an funktionellen Amyloiden eines Pilz-Hydrophobins: Hinweise auf einen geordneten β-Faltblattkern bei genereller struktureller Heterogenität. Angewandte Chemie, 124(50), 12791-12795. doi:10.1002/ange.201205625.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0018-A2BC-9 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0027-C521-3
Genre: Zeitschriftenartikel

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1977483.pdf (Verlagsversion), 2MB
 
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1977483_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 593KB
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1977483_Suppl.pdf
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ange.201205625/pdf (Verlagsversion)
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Urheber

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 Urheber:
Morris, V. K., Autor
Linser, R.1, Autor           
Wilde, K. L., Autor
Duff, A. P., Autor
Stunde, M., Autor
Kwan, A. H., Autor
Affiliations:
1Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1950286              

Inhalt

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Schlagwörter: Amyloide; Faserproteine; Festkörper-NMR-Spektroskopie; Hydrophobine; Magic-Angle-Spinning
 Zusammenfassung: Wasserabweisend: Hydrophobine sind Proteine aus Pilzen, die amphipathische fibrilläre Monolagen mit amyloiden Eigenschaften und einer hydrophoben Seite so wasserabweisend wie Teflon bilden. Festkörper-NMR-Studien an EAS-Hydrophobin-Fibrillen belegen für die Amyloidbildung im Kontext des gesamten funktionellen Amyloids eine partielle molekulare Reorganisation und einen geordneten, β-Faltblatt-reichen Kern.

Details

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Sprache(n): deu - German
 Datum: 2012-11-052012-12-07
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/ange.201205625
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Angewandte Chemie
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 124 (50) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 12791 - 12795 Identifikator: -