Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT
Zur Ablage hinzufügen
 Lokale TagsFreigabegeschichteDetailsÜbersicht
  The nature of the actin cross-bridge interaction

Holmes, K. C., & Goody, R. S. (1984). The nature of the actin cross-bridge interaction. Advances in Experimental Medicine and Biology, 170, 374-384. doi:10.1007/978-1-4684-4703-3_34.

Item is

 

einblenden: alle ausblenden: alle

Basisdaten

einblenden: ausblenden:
Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0019-AF9A-D Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0000-D600-E
Genre: Zeitschriftenartikel

Dateien

einblenden: Dateien
ausblenden: Dateien
:
Pollack_1984_ AdvancesExperimentalMedicineBiology_373.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
Pollack_1984_ AdvancesExperimentalMedicineBiology_373.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-

Externe Referenzen

einblenden:
ausblenden:
externe Referenz:
https://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2F978-1-4684-4703-3_34.pdf (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:
externe Referenz:
https://doi.org/10.1007/978-1-4684-4703-3_34 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

einblenden:
ausblenden:
 Urheber:
Holmes, Kenneth C.1, 2, 3, Autor           
Goody, Roger S.2, Autor           
Affiliations:
1Protein Cristallography XDS, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497735              
2Emeritus Group Biophysics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497712              
3Muscle Research, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497731              

Inhalt

einblenden:
ausblenden:
Schlagwörter: actin filament; nucleotide binding site; myosin head; actin monomer; power stroke
 Zusammenfassung: Evidence from sequence studies and from proteolysis suggests that S1 consists of three domains Cross-linking studies show that one S1 can bind to two actin monomers which may lie in different strands of the actin long helix. The S1-actin interaction comprises two states “weak” and “strong”. We suggest there are distinct hinged binding sites, “weak” and “rigor”, of which only the rigor site is sensitive to tropomyosin control. If one takes the weak binding domain to be a “nose-cone” which is attached to the rest of the S1 by a flexible covalent hinge allowing the rigor link to be formed independently a number of structural phenomena observed in fibres may be explained.

Details

einblenden:
ausblenden:
Sprache(n): eng - English
 Datum: 1984
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 12
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1007/978-1-4684-4703-3_34
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

einblenden:

Entscheidung

einblenden:

Projektinformation

einblenden:

Quelle 1

einblenden:
ausblenden:
Titel: Advances in Experimental Medicine and Biology
  Alternativer Titel : Contractile Mechanisms in Muscle
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: New York : Plenum Press
Seiten: - Band / Heft: 170 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 374 - 384 Identifikator: ISBN: 978-1-4684-4705-7
ISBN: 978-1-4684-4703-3