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  Turn plasticity distinguishes different modes of amyloid-beta aggregation.

Rezaei-Ghaleh, N., Amininasab, M., Giller, K., Kumar, S., Stuendl, A., Schneider, A., et al. (2014). Turn plasticity distinguishes different modes of amyloid-beta aggregation. Journal of the American Chemical Society, 136(13), 4913-4919. doi:10.1021/ja411707y.

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Urheber

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 Urheber:
Rezaei-Ghaleh, N.1, Autor           
Amininasab, M., Autor
Giller, K.2, Autor           
Kumar, S., Autor
Stuendl, A., Autor
Schneider, A., Autor
Becker, S.2, Autor           
Walter, J., Autor
Zweckstetter, M.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Protein Strcture Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              
2Department of NMR-Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Pathogenesis of Alzheimer's disease (AD) is associated with aggregation of the amyloid-beta (A beta) peptide into oligomeric and fibrillar assemblies; however, little is known about the molecular basis of aggregation of A beta into distinct assembly states. Here we demonstrate that phosphorylation at serine 26 (S26) impairs A beta fibrillization while stabilizing its monomers and nontoxic soluble assemblies of nonfibrillar morphology. NMR spectroscopy and replica-exchange molecular dynamics indicate that introduction of a phosphate group or phosphomimetic at position 26 diminishes A beta's propensity to form a beta-hairpin, rigidifies the region around the modification site, and interferes with formation of a fibril-specific salt bridge between aspartic acid 23 and lysine 28. The combined data demonstrate that phosphorylation of S26 prevents a distinct conformational rearrangement that is required for progression of A beta aggregation toward fibrils and provide a basis for a possible role of phosphorylation at serine 26 in AD.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2014-03-112014-04-02
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1021/ja411707y
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of the American Chemical Society
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 136 (13) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 4913 - 4919 Identifikator: -