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  Macromolecular assembly of the adaptor SLP-65 at intracellular vesicles in resting B cells.

Engelke, M., Pirkuliyeva, S., Kühn, J., Wong, L., Boyken, J., Hermann, N., et al. (2014). Macromolecular assembly of the adaptor SLP-65 at intracellular vesicles in resting B cells. Science Signaling, 7(339): ra79. doi:10.1126/scitranslmed.2005104.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0023-E08E-D Versions-Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0029-2C49-A
Genre: Zeitschriftenartikel

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2058487.pdf (Verlagsversion), 2MB
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2058487.pdf
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application/pdf / [MD5]
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2058487_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 2MB
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2058487_Suppl.pdf
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Sichtbarkeit:
Öffentlich
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://stke.sciencemag.org/content/7/339/ra79.full.pdf (Verlagsversion)
Beschreibung:
-

Urheber

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 Urheber:
Engelke, M., Autor
Pirkuliyeva, S., Autor
Kühn, J., Autor
Wong, L., Autor
Boyken, J.1, Autor              
Hermann, N., Autor
Becker, S.2, Autor              
Griesinger, C.2, Autor              
Wienands, J., Autor
Affiliations:
1Department of Neurobiology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578595              
2Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The traditional view of how intracellular effector proteins are recruited to the B cell antigen receptor (BCR) complex at the plasma membrane is based on the occurrence of direct protein-protein interactions, as exemplified by the recruitment of the tyrosine kinase Syk (spleen tyrosine kinase) to phosphorylated motifs in BCR signaling subunits. By contrast, the subcellular targeting of the cytosolic adaptor protein SLP-65 (Src homology 2 domain-containing leukocyte adaptor protein of 65 kD), which serves as a proximal Syk substrate, is unclear. We showed that SLP-65 activation required its association at vesicular compartments in resting B cells. A module of similar to 50 amino acid residues located at the amino terminus of SLP-65 anchored SLP-65 to the vesicles. Nuclear magnetic resonance spectroscopy showed that the SLP-65 amino terminus was structurally disordered in solution, but could bind in a structured manner to noncharged lipid components of cellular membranes. Our finding that preformed vesicular signaling scaffolds are required for B cell activation indicates that vesicles may deliver preassembled signaling cargo to sites of BCR activation.

Details

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Sprache(n): eng - Englisch
 Datum: 2014-08-19
 Publikationsstatus: Im Druck publiziert
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1126/scitranslmed.2005104
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Science Signaling
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: 8 Band / Heft: 7 (339) Artikelnummer: ra79 Start- / Endseite: - Identifikator: -