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  Structure of mitochondrial creatine kinase

Fritz-Wolf, K., Schnyder, T., Wallimann, T., & Kabsch, W. (1996). Structure of mitochondrial creatine kinase. Nature, 381, 341-345.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0024-3B7A-D Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0024-3B7B-B
Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : Structure of mitochondrial creatine kinase

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Nature_381_1996_341.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
Nature_381_1996_341.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-

Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://www.nature.com/nature/journal/v381/n6580/pdf/381341a0.pdf (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:
externe Referenz:
http://dx.doi.org/10.1038/381341a0 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Fritz-Wolf, Karin1, Autor           
Schnyder, T., Autor
Wallimann, Theo, Autor
Kabsch, Wolfgang1, Autor           
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: CREATINE kinase (CK; EC 2.7.3.2), an enzyme important for energy metabolism in cells of high and fluctuating energy requirements, catalyses the reversible transfer of a phosphoryl goup from phosphocreatine to ADP1–3. We have solved the structure of the octameric mitochondrial isoform, Mib-CK, which is located in the intermembrane compartment and along the cristae membranes. Mib-CK consumes ATP produced in the mitochondria for the production of phosphocreatine, which is then exported into the cytosol for fast regeneration of ATP by the eytosolic CK isoforms. The octamer has 422 point-group symmetry, and appears as a cube of side length 93 Å with a channel 20 Å wide extending along the four-fold axis. Positively charged amino acids at the four-fold faces of the octamer possibly interact with negatively charged mitochondrial membranes. Each monomer consists of a small α-helical domain and a large domain containing an eight-stranded antiparallel β-sheet flanked by seven α-helices. The conserved residues of the CK family form a compact cluster that covers the active site between the domains.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 1995-11-131996-03-291996-05-23
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 5
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 666454
Anderer: 4553
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: London : Nature Publishing Group
Seiten: - Band / Heft: 381 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 341 - 345 Identifikator: ISSN: 0028-0836
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925427238