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  Long-range correlated dynamics in intrinsically disordered proteins.

Parigi, G., Rezaei-Ghaleh, N., Giachetti, A., Becker, S., Fernandez, C., Blackledge, M., et al. (2014). Long-range correlated dynamics in intrinsically disordered proteins. Journal of the American Chemical Society, 136(46), 16201-16209. doi:10.1021/ja506820r.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/ja506820r (Verlagsversion)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Parigi, G., Autor
Rezaei-Ghaleh, N.1, Autor           
Giachetti, A., Autor
Becker, S.2, Autor           
Fernandez, C., Autor
Blackledge, M., Autor
Griesinger, C.2, Autor                 
Zweckstetter, M.1, Autor           
Luchinat, C., Autor
Affiliations:
1Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              
2Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Intrinsically disordered proteins (IDPs) are involved in a wide variety of physiological and pathological processes and are best described by ensembles of rapidly interconverting conformers. Using fast field cycling relaxation measurements we here show that the IDP alpha-synuclein as well as a variety of other IDPs undergoes slow reorientations at time scales comparable to folded proteins. The slow motions are not perturbed by mutations in alpha-synuclein, which are related to genetic forms of Parkinson's disease, and do not depend on secondary and tertiary structural propensities. Ensemble-based hydrodynamic calculations suggest that the time scale of the underlying correlated motion is largely determined by hydrodynamic coupling between locally rigid segments. Our study indicates that long-range correlated dynamics are an intrinsic property of IDPs and offers a general physical mechanism of correlated motions in highly flexible biomolecular systems.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2014-10-212014-11-19
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1021/ja506820r
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of the American Chemical Society
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 136 (46) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 16201 - 16209 Identifikator: -