Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT
Zur Ablage hinzufügen
 DetailsÜbersicht
  Structure of the (E)-4-hydroxy-3-methyl-but-2-enyl-diphosphate reductase from Plasmodium falciparum

Rekittke, I., Olkhova, E., Wiesner, J., Demmer, U., Warkentin, E., Jomaa, H., et al. (2013). Structure of the (E)-4-hydroxy-3-methyl-but-2-enyl-diphosphate reductase from Plasmodium falciparum. FEBS Letters, 587(24), 3968-3972.

Item is

 

einblenden: alle ausblenden: alle

Basisdaten

einblenden: ausblenden:
Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0024-D48E-3 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0024-D48F-1
Genre: Zeitschriftenartikel

Externe Referenzen

einblenden:

Urheber

einblenden:
ausblenden:
 Urheber:
Rekittke, Ingo, Autor
Olkhova, Elena1, Autor           
Wiesner, Jochen, Autor
Demmer, Ulrike1, Autor           
Warkentin, Eberhard1, Autor           
Jomaa, Hassan, Autor
Ermler, Ulrich1, Autor           
Affiliations:
1Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society, ou_2068290              

Inhalt

einblenden:
ausblenden:
Schlagwörter: Isoprenoid biosynthesis; LytB; X-ray structure; Drug design; Plasmodium falciparum
 Zusammenfassung: Terpenoid precursor biosynthesis occurs in human and many pathogenic organisms via the mevalonate and 2-C-methyl-D-erythritol-4-phosphate (MEP) pathways, respectively. We determined the X-ray structure of the Fe/S containing (E)-4-hydroxy-3-methyl-but-2-enyl-diphosphate reductase (LytB) of the pathogenic protozoa Plasmodium falciparum which catalyzes the terminal step of the MEP pathway. The cloverleaf fold and the active site of P. falciparum LytB corresponds to those of the Aquifex aeolicus and Escherichia coli enzymes. Its distinct electron donor [2Fe–2S] ferredoxin was modeled to its binding site by docking calculations. The presented structural data provide a platform for a rational search of anti-malarian drugs.

Details

einblenden:
ausblenden:
Sprache(n): eng - English
 Datum: 2013-12-11
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 680386
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

einblenden:

Entscheidung

einblenden:

Projektinformation

einblenden:

Quelle 1

einblenden:
ausblenden:
Titel: FEBS Letters
  Alternativer Titel : FEBS Lett.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 587 (24) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 3968 - 3972 Identifikator: -