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  Electroneutral and electrogenic catalysis by dihaem-containing succinate:quinone oxidoreductases

Lancaster, C. R. D., Herzog, E., Juhnke, H. D., Madej, G. M., Müller, F. G., Paul, R., & Schleidt, P. G. (2008). Electroneutral and electrogenic catalysis by dihaem-containing succinate:quinone oxidoreductases. Biochemical Society Transactions, 36(5), 996-1000. doi:10.1042/BST0360996.

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基本情報

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資料種別: 学術論文

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作成者

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 作成者:
Lancaster, C. Roy D.1, 2, 3, 著者           
Herzog, Elena1, 2, 著者           
Juhnke, Hanno D.1, 2, 著者           
Madej, Gregor M.1, 2, 著者           
Müller, Florian G.1, 2, 著者           
Paul, Rajsekhar1, 2, 著者           
Schleidt, Philip G.1, 2, 著者           
所属:
1Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society, ou_2068290              
2Cluster of Excellence “Macromolecular Complexes”, Max Planck Institute of Biophysics, Department of Molecular Membrane Biology, 60438 Frankfurt am Main, Germany, ou_persistent22              
3Chair of Structural Biology, Saarland University, Faculty of Medicine, 66421 Homburg, Germany, ou_persistent22              

内容説明

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キーワード: atomic model; fumarate reductase; membrane protein; succinate dehydrogenase; transmembrane electrochemical proton potential; X-ray crystallography
 要旨: X-ray structures of three different membrane proteins in complex with antibody fragments have been published. The binding of Fv or Fab fragments enlarges the hydrophilic part of integral membrane proteins, thereby providing additional surface for crystal contacts and space for the detergent micelle. In all reported cases, antibody binding was either essential for the crystallisation of the membrane protein or it substantially improved the diffraction quality of the crystals. Antibody-fragment-mediated crystallisation appears to be a valuable tool in particular for membrane proteins with very small hydrophilic or flexible domains.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2008-06-302008-10
 出版の状態: 出版
 ページ: 5
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子(DOI, ISBNなど): DOI: 10.1042/BST0360996
 学位: -

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訴訟

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出版物 1

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出版物名: Biochemical Society Transactions
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: London : Portland Press.
ページ: - 巻号: 36 (5) 通巻号: - 開始・終了ページ: 996 - 1000 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): ISSN: 0300-5127
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925507337_1