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  Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of strictosidine synthase from Rauvolfia: the first member of a novel enzyme family

Ma, X., Koepke, J., Fritzsch, G., Diem, R., Kutchan, T. M., Michel, H., et al. (2004). Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of strictosidine synthase from Rauvolfia: the first member of a novel enzyme family. Biochimica et Biophysica Acta-Proteins and Proteomics, 1702, 121-124. doi:10.1016/j.bbapap.2004.06.013.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0024-DACA-7 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000B-A2ED-3
Genre: Zeitschriftenartikel

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Ma, Xueyan1, Autor
Koepke, Jürgen2, Autor           
Fritzsch, Günter2, Autor           
Diem, Ralf2, Autor           
Kutchan, Toni M.3, Autor
Michel, Hartmut2, Autor                 
Stöckigt, Joachim1, Autor
Affiliations:
1Department of Pharmaceutical Biology, Institute of Pharmacy, Johannes Gutenberg-University Mainz, 55099 Mainz, Germany, ou_persistent22              
2Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society, ou_2068290              
3Leibniz Institute of Plant Biochemistry, 06120 Halle/Saale, Germany, ou_persistent22              

Inhalt

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Schlagwörter: Strictosidine synthase; Crystallization; Alkaloid biosynthesis; Strictosidine synthase family
 Zusammenfassung: Strictosidine synthase is a central enzyme involved in the biosynthesis of almost all plant monoterpenoid indole alkaloids. Strictosidine synthase from Rauvolfia serpentina was heterologously expressed in Escherichia coli. Crystals of the purified recombinant enzyme have been obtained by the hanging-drop technique at 303 K with potassium sodium tartrate tetrahydrate as precipitant. The crystals belong to the space group R3 with cell dimensions of a=b=150.3 A and c=122.4 A. Under cryoconditions (120 K), the crystals diffract to about 2.95 A.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2004-04-272004-06-032004-08-142004-10-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 4
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/j.bbapap.2004.06.013
PMID: 15450856
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Biochimica et Biophysica Acta-Proteins and Proteomics
  Andere : BBA-Proteins Proteomics
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Amsterdam : Elsevier
Seiten: - Band / Heft: 1702 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 121 - 124 Identifikator: ISSN: 1570-9639
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954926938702_5