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  Hydrophobic mismatch sorts SNARE proteins into distinct membrane domains.

Milovanovic, D., Honigmann, A., Koike, S., Göttfert, F., Pahler, G., Junius, M., et al. (2015). Hydrophobic mismatch sorts SNARE proteins into distinct membrane domains. Nature Communications, 6: 5984. doi:10.1038/ncomms6984.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Milovanovic, D.1, Autor           
Honigmann, A.1, Autor           
Koike, S:, Autor
Göttfert, F.1, Autor           
Pahler, G., Autor
Junius, M., Autor
Müller, S., Autor
Diederichsen, U., Autor
Janshoff, A., Autor
Grubmüller, H.2, Autor           
Risselada, H. J.2, Autor           
Eggeling, C.1, Autor           
Hell, S. W.1, Autor                 
van den Bogaart, G.3, Autor           
Jahn, R.3, Autor           
Affiliations:
1Department of NanoBiophotonics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578627              
2Department of Theoretical and Computational Biophysics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578631              
3Department of Neurobiology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578595              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The clustering of proteins and lipids in distinct microdomains is emerging as an important principle for the spatial patterning of biological membranes. Such domain formation can be the result of hydrophobic and ionic interactions with membrane lipids as well as of specific protein-protein interactions. Here using plasma membrane-resident SNARE proteins as model, we show that hydrophobic mismatch between the length of transmembrane domains (TMDs) and the thickness of the lipid membrane suffices to induce clustering of proteins. Even when the TMDs differ in length by only a single residue, hydrophobic mismatch can segregate structurally closely homologous membrane proteins in distinct membrane domains. Domain formation is further fine-tuned by interactions with polyanionic phosphoinositides and homo and heterotypic protein interactions. Our findings demonstrate that hydrophobic mismatch contributes to the structural organization of membranes.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2015-01-30
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/ncomms6984
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: 10 Band / Heft: 6 Artikelnummer: 5984 Start- / Endseite: - Identifikator: -