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  Solid-state NMR, electrophysiology and molecular dynamics characterization of human VDAC2.

Gattin, Z., Schneider, R., Laukat, Y., Giller, K., Maier, E., Zweckstetter, M., et al. (2015). Solid-state NMR, electrophysiology and molecular dynamics characterization of human VDAC2. Journal of Biomolecular NMR, 61(3-4), 311-320. doi:10.1007/s10858-014-9876-5.

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Urheber

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 Urheber:
Gattin, Z.1, Autor           
Schneider, R.2, Autor           
Laukat, Y.2, Autor           
Giller, K.2, Autor           
Maier, E., Autor
Zweckstetter, M.3, Autor           
Griesinger, C.2, Autor           
Benz, R., Autor
Becker, S.2, Autor           
Lange, A.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Solid-state NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_persistent35              
2Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              
3Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              

Inhalt

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Schlagwörter: Voltage-dependent anion channel; Membrane proteins; Solid-state NMR; Molecular dynamics simulations
 Zusammenfassung: The voltage-dependent anion channel (VDAC) is the most abundant protein of the outer mitochondrial membrane and constitutes the major pathway for the transport of ADP, ATP, and other metabolites. In this multidisciplinary study we combined solid-state NMR, electrophysiology, and molecular dynamics simulations, to study the structure of the human VDAC isoform 2 in a lipid bilayer environment. We find that the structure of hVDAC2 is similar to the structure of hVDAC1, in line with recent investigations on zfVDAC2. However, hVDAC2 appears to exhibit an increased conformational heterogeneity compared to hVDAC1 which is reflected in broader solid-state NMR spectra and less defined electrophysiological profiles.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2014-11-162015-04
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1007/s10858-014-9876-5
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Biomolecular NMR
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 61 (3-4) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 311 - 320 Identifikator: -