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  Genome sequence and functional genomic analysis of the oil-degrading bacterium Oleispira antarctica

Kube, M., Chernikova, T. N., Al-Ramahi, Y., Beloqui, A., Lopez-Cortez, N., Guazzaroni, M.-E., et al. (2013). Genome sequence and functional genomic analysis of the oil-degrading bacterium Oleispira antarctica. Nature Communications, 4: 4:2156. doi:10.1038/ncomms3156.

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© 2013 Macmillan Publishers Limited
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Kube, Michael, Autor
Chernikova, Tatyana N., Autor
Al-Ramahi, Yamal, Autor
Beloqui, Ana, Autor
Lopez-Cortez, Nieves, Autor
Guazzaroni, María-Eugenia, Autor
Heipieper, Hermann J., Autor
Klages, Sven1, Autor           
Kotsyurbenko, Oleg R., Autor
Langer, Ines, Autor
Nechitaylo, Taras Y., Autor
Lünsdorf, Heinrich, Autor
Fernández, Marisol, Autor
Juárez, Silvia, Autor
Ciordia, Sergio, Autor
Singer, Alexander, Autor
Kagan, Olga, Autor
Egorova, Olga, Autor
Alain Petit, Pierre, Autor
Stogios, Peter, Autor
Kim, Youngchang, AutorTchigvintsev, Anatoli, AutorFlick, Robert, AutorDenaro, Renata, AutorGenovese, Maria, AutorAlbar, Juan P., AutorReva, Oleg N., AutorMartínez-Gomariz, Montserrat, AutorTran, Hai, AutorFerrer, Manuel, AutorSavchenko, Alexei, AutorYakunin, Alexander F., AutorYakimov, Michail M., AutorGolyshina, Olga V., AutorReinhardt, Richard, AutorGolyshin, Peter N., Autor mehr..
Affiliations:
1Sequencing (Head: Bernd Timmermann), Scientific Service (Head: Christoph Krukenkamp), Max Planck Institute for Molecular Genetics, Max Planck Society, ou_1479670              

Inhalt

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Schlagwörter: Biological sciences Genetics Microbiology
 Zusammenfassung: Ubiquitous bacteria from the genus Oleispira drive oil degradation in the largest environment on Earth, the cold and deep sea. Here we report the genome sequence of Oleispira antarctica and show that compared with Alcanivorax borkumensis—the paradigm of mesophilic hydrocarbonoclastic bacteria—O. antarctica has a larger genome that has witnessed massive gene-transfer events. We identify an array of alkane monooxygenases, osmoprotectants, siderophores and micronutrient-scavenging pathways. We also show that at low temperatures, the main protein-folding machine Cpn60 functions as a single heptameric barrel that uses larger proteins as substrates compared with the classical double-barrel structure observed at higher temperatures. With 11 protein crystal structures, we further report the largest set of structures from one psychrotolerant organism. The most common structural feature is an increased content of surface-exposed negatively charged residues compared to their mesophilic counterparts. Our findings are relevant in the context of microbial cold-adaptation mechanisms and the development of strategies for oil-spill mitigation in cold environments.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2013-06-182013-07-23
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: PMID: 23877221
DOI: 10.1038/ncomms3156
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Nature Pub. Group
Seiten: - Band / Heft: 4 Artikelnummer: 4:2156 Start- / Endseite: - Identifikator: Anderer: Nat Commun
Anderer: Nat Commun
ISSN: 2041-1723