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  Octacalcium phosphate - a metastable mineral phase controls the evolution of scaffold forming proteins

Pompe, W., Worch, H., Habraken, W. J. E. M., Simon, P., Kniep, R., Ehrlich, H., et al. (2015). Octacalcium phosphate - a metastable mineral phase controls the evolution of scaffold forming proteins. Journal of Materials Chemistry B, 3(26), 5318-5329. doi:10.1039/c5tb00673b.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-2879-2 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0007-E19A-D
Genre: Zeitschriftenartikel

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2176672.pdf (Verlagsversion), 3MB
 
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Urheber

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 Urheber:
Pompe, Wolfgang, Autor
Worch, Hartmut, Autor
Habraken, W. J. E. M.1, Autor           
Simon, Paul, Autor
Kniep, Rüdiger, Autor
Ehrlich, Hermann, Autor
Paufler, Peter, Autor
Affiliations:
1Peter Fratzl, Biomaterialien, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_1863294              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The molecular structure of collagen type 1 can be understood as the result of evolutionary selection in the process of formation of calcium phosphate based biocomposites acting as load bearing components in living organisms. The evolutionary selection fulfills the principle of 'survival of the fittest' in a particular biological environment. Disk-like post-nucleation complexes of Ca2(HPO4)32- organized in ribbon-like assemblies in the metastable octacalcium phosphate (OCP) phase, and Ca3 triangles in the stable HAP phase had formed the crystallographic motifs in this selection process. The rotational as well as the translational symmetry of the major tropocollagen (TC) helix agree nearly perfectly with the corresponding symmetries of the OCP structure. The sequence of (Gly-X-Y) motifs of the three a chains constituting the TC molecule enables an optimized structural fit for the nucleation of Ca3 triangles, the directed growth of nanostructured OCP, and the subsequent formation of hydroxyapatite (HAP) in collagen macrofibrils by a topotaxial transition. The known connection between genetic defects of collagen type 1 and Osteogenesis imperfecta should motivate the search for similar dependences of other bone diseases on a disturbed molecular structure of collagen on the genetic scale.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2015-06-012015
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: ISI: 000356964700022
DOI: 10.1039/c5tb00673b
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Materials Chemistry B
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Cambridge, UK : Royal Society of Chemistry
Seiten: - Band / Heft: 3 (26) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 5318 - 5329 Identifikator: ISSN: 2050-750X