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  The status of high-valent metal oxo complexes in the P450 cytochromes

Makris, T. M., von König, K., Schlichting, I., & Sligar, S. G. (2006). The status of high-valent metal oxo complexes in the P450 cytochromes. Journal of Inorganic Biochemistry, 100(4), 507-518. doi:10.1016/j.jinorgbio.2006.01.025.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-4750-4 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0028-4751-2
Genre: Zeitschriftenartikel
Alternativer Titel : The status of high-valent metal oxo complexes in the P450 cytochromes

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:
JInorgBiochem_100_2006_507.pdf (beliebiger Volltext), 453KB
 
Datei-Permalink:
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Name:
JInorgBiochem_100_2006_507.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
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-
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-
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-

Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0162013406000316/pdfft?md5=399b3ff8877353f97fbfbd7eea0a4c0f&pid=1-s2.0-S0162013406000316-main.pdf (beliebiger Volltext)
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externe Referenz:
http://dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2006.01.025 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Makris, Thomas M., Autor
von König, Konstanze1, Autor           
Schlichting, Ilme1, Autor           
Sligar, Stephen G., Autor
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: P450; Compound I; Ferryl; Meta-Oxo; X-ray
 Zusammenfassung: The oxidative prowess of the P450 cytochromes in physiological reactions is attributed to the production of a high-valent iron-oxo complex, or Compound I intermediate, in the reaction cycle. Despite many years of study, however, the full electronic description of this fleeting intermediate still remains an active area of study. In this manuscript, the current status of the isolation and characterization of the P450 oxo-Fe(IV) is examined and compared to analogous states in related heme enzymes. In addition, the utilization of cofactor exchange to stabilize high-valent oxo-states in the P450 is addressed. Structural and spectroscopic studies on manganese reconstituted P450, and its corresponding oxo-complex, are presented.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2006-01-172005-12-192006-01-172006-02-282006-04-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 12
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: eDoc: 665441
DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2006.01.025
URI: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16510191
URI: http://dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2006.01.025
Anderer: 6576
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Inorganic Biochemistry
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: New York : Elsevier
Seiten: - Band / Heft: 100 (4) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 507 - 518 Identifikator: ISSN: 0162-0134
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925478535