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  Tryptophan synthase: the workings of a channeling nanomachine

Dunn, M. F., Niks, D., Ngo, H., Barends, T., & Schlichting, I. (2008). Tryptophan synthase: the workings of a channeling nanomachine. Trends in biochemical sciences, 33(6), 254-264. doi:10.1016/j.tibs.2008.04.008.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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TrendsBiochemSci_33_2008_254.pdf (beliebiger Volltext), 3MB
 
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TrendsBiochemSci_33_2008_254.pdf
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OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://dx.doi.org/10.1016/j.tibs.2008.04.008 (beliebiger Volltext)
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Urheber

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 Urheber:
Dunn, Michael F., Autor
Niks, Dimitri, Autor
Ngo, Huu, Autor
Barends, Thomas1, Autor           
Schlichting, Ilme1, Autor           
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Substrate channeling between enzymes has an important role in cellular metabolism by compartmentalizing cytoplasmic synthetic processes. The bacterial tryptophan synthases are multienzyme nanomachines that catalyze the last two steps in L-tryptophan biosynthesis. The common metabolite indole is transferred from one enzyme to the other in each alphabeta-dimeric unit of the alpha2beta2 complex via an interconnecting 25-A-long tunnel. Recent solution studies of the Salmonella typhimurium alpha2beta2 complex coupled with X-ray crystal-structure determinations of complexes with substrates, intermediates and substrate analogs have driven important breakthroughs concerning the identification of the linkages between the bi-enzyme complex structure, catalysis at the alpha- and beta-active sites, and the allosteric regulation of substrate channeling.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2008-05-152008-06-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 11
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Trends in biochemical sciences
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Elsevier Current Trends
Seiten: - Band / Heft: 33 (6) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 254 - 264 Identifikator: ISSN: 0968-0004
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/110975506070359