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  Festkörper-NMR-Studien an der Membrananker-Domäne von YadA in der bakteriellen Außenmembran.

Shahid, S. A., Nagaraj, M., Chauhan, N., Franks, T. W., Bardiaux, B., Habeck, M., et al. (2015). Festkörper-NMR-Studien an der Membrananker-Domäne von YadA in der bakteriellen Außenmembran. Angewandte Chemie, 127(43), 12792-12797. doi:10.1002/ange.201505506.

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Item Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0029-058A-E Version Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0029-05A5-1
Genre: Journal Article

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2227715.pdf (Publisher version), 4MB
 
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-
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2227715.pdf
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Restricted (Max Planck Institute for Biophysical Chemistry (Karl Friedrich Bonhoeffer Institute), Göttingen; )
MIME-Type / Checksum:
application/pdf
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2227715_Suppl.pdf (Supplementary material), 5MB
Name:
2227715_Suppl.pdf
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Public
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application/pdf / [MD5]
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Creators

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Shahid, S. A., Author
Nagaraj, M., Author
Chauhan, N., Author
Franks, T. W., Author
Bardiaux, B., Author
Habeck, M.1, Author              
Orwick-Rydmark, M., Author
Linke, D., Author
van Rossum, B. J., Author
Affiliations:
1Research Group of Statistical Inverse-Problems in Biophysics, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1113580              

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 Abstract: MAS-NMR-Spektroskopie wurde verwendet, um die Struktur und Dynamik der Membrananker-Domäne von YadA (YadA-M) direkt in der bakteriellen Außenmembran zu untersuchen, in der das Protein exprimiert wurde. YadA ist ein Adhäsin des Pathogens Yersinia enterocolitica, das an Interaktionen mit Wirtszellen beteiligt ist und darüber hinaus auch als Modellprotein zu Studien des Autotransportprozesses dient. Mithilfe von 13C-13C-DARR-und PDSD-Spektren bei unterschiedlichen Mischzeiten konnten wir existierende chemische Verschiebungen für einen weiten Bereich von YadA-M in der Lipidmembran übertragen. Die chemischen Verschiebungen von YadA-M waren in den meisten Regionen im Vergleich zu denen in mikrokristallinen Präparationen, auf deren Basis bereits eine Struktur gelöst wurde, unverändert. Das trifft insbesondere auf die ASSA-Region zu, die vermutlich als Übergangszustand während des Transports der löslichen Domäne eine Haarnadelstruktur einnimmt. Vergleiche der Dynamik zwischen mikrokristallinen und in der Membran eingebetteten Proben zeigen eine höhere Flexibilität der ASSA-Region in den Außenmembran-Präparationen bei physiologischen Temperaturen. Diese Studie wird den Weg für die MAS-NMR-basierte Strukturberechnung von Membranproteinen und für ein besseres Verständnis der Funktion von dynamischen Proteinbereichen in nativen Membranen bereiten.

Details

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Language(s): deu - German
 Dates: 2015-08-312015-10-19
 Publication Status: Published in print
 Pages: -
 Publishing info: -
 Table of Contents: -
 Rev. Method: Peer
 Identifiers: DOI: 10.1002/ange.201505506
 Degree: -

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Title: Angewandte Chemie
Source Genre: Journal
 Creator(s):
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Publ. Info: -
Pages: - Volume / Issue: 127 (43) Sequence Number: - Start / End Page: 12792 - 12797 Identifier: -