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  Structural and functional characterization of CRM1-Nup214 interactions reveals multiple FG-binding sites involved in nuclear export.

Port, S. A., Monecke, T., Dickmanns, A., Spillner, C., Hofele, R., Urlaub, H., et al. (2015). Structural and functional characterization of CRM1-Nup214 interactions reveals multiple FG-binding sites involved in nuclear export. Cell Reports, 13(4), 690-702. doi:10.1016/j.celrep.2015.09.042.

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Urheber

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 Urheber:
Port, S. A., Autor
Monecke, T., Autor
Dickmanns, A., Autor
Spillner, C., Autor
Hofele, R.1, Autor           
Urlaub, H.1, Autor           
Ficner, R., Autor
Kehlenbach, H., Autor
Affiliations:
1Research Group of Bioanalytical Mass Spectrometry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578613              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: CRM1 is the major nuclear export receptor. During translocation through the nuclear pore, transport complexes transiently interact with phenylalanine-glycine (FG) repeats of multiple nucleoporins. On the cytoplasmic side of the nuclear pore, CRM1 tightly interacts with the nucleoporin Nup214. Here, we present the crystal structure of a 117-amino-acid FG-repeat-containing fragment of Nup214, in complex with CRM1, Snurportin 1, and RanGTP at 2.85 angstrom resolution. The structure reveals eight binding sites for Nup214 FG motifs on CRM1, with intervening stretches that are loosely attached to the transport receptor. Nup214 binds to N- and C-terminal regions of CRM1, thereby clamping CRM1 in a closed conformation and stabilizing the export complex. The role of conserved hydrophobic pockets for the recognition of FG motifs was analyzed in biochemical and cell-based assays. Comparative studies with RanBP3 and Nup62 shed light on specificities of CRM1-nucleoporin binding, which serves as a paradigm for transport receptor-nucleoporin interactions.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2015-10-152015-10-27
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/j.celrep.2015.09.042
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Cell Reports
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 13 (4) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 690 - 702 Identifikator: -