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  Molecular architecture of the human U4/U6.U5 tri-snRNP.

Agafonov, D. E., Kastner, B., Dybkov, O., Hofele, R. V., Liu, W., Urlaub, H., et al. (2016). Molecular architecture of the human U4/U6.U5 tri-snRNP. Science, 351(6280), 1416-1420. doi:10.1126/science.aad2085.

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Externe Referenzen

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http://science.sciencemag.org/content/351/6280/1416 (Verlagsversion)
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Urheber

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 Urheber:
Agafonov, D. E.1, Autor           
Kastner, B.1, Autor           
Dybkov, O.1, Autor           
Hofele, R. V.2, Autor           
Liu, W.3, Autor           
Urlaub, H.2, Autor           
Lührmann, R.1, Autor           
Stark, H.3, Autor           
Affiliations:
1Department of Cellular Biochemistry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578576              
2Research Group of Bioanalytical Mass Spectrometry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578613              
3Department of Structural Dynamics, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_2205645              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The U4/U6.U5 triple small nuclear ribonucleoprotein (tri-snRNP) is a major spliceosome building block. Here we describe a 7 Å 3D structure of the 1.8 MDa human tri-snRNP obtained by single-particle electron cryomicroscopy. We fit all known high-resolution structures of tri-snRNP components into the EM density map and validated them by protein crosslinking. Our model reveals how the spatial organization of Brr2 RNA helicase prevents pre-mature U4/U6 RNA unwinding in isolated human tri-snRNPs and how the Sad1 protein likely tethers Brr2 to its pre-activation position. Comparison of our model with cryo-EM 3D structures of the S. cerevisiae tri-snRNP and S. pombe spliceosome indicates that Brr2 undergoes a dramatic conformational change during spliceosome activation, and that Prp8 is also rearranged to accommodate the spliceosome's catalytic RNA network.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-02-182016-03-25
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1126/science.aad2085
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Science
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 351 (6280) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1416 - 1420 Identifikator: -