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  Dual RING E3 architectures regulate multiubiquitination and ubiquitin chain elongation by APC/C.

Brown, N. G., VanderLinden, R., Watson, E. R., Weissmann, F., Ordureau, A., Wu, K. P., et al. (2016). Dual RING E3 architectures regulate multiubiquitination and ubiquitin chain elongation by APC/C. Cell, 165(6), 1440-1453. doi:10.1016/j.cell.2016.05.037.

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Brown, N. G., Autor
VanderLinden, R., Autor
Watson, E. R., Autor
Weissmann, F., Autor
Ordureau, A., Autor
Wu, K. P., Autor
Zhang, W., Autor
Yu, S., Autor
Mercredi, P. Y., Autor
Harrison, J. S., Autor
Davidson, I. F., Autor
Qiao, R. P., Autor
Lu, Y., Autor
Dube, P.1, Autor           
Brunner, M. R., Autor
Grace, C. R. R., Autor
Miller, D. J., Autor
Haselbach, D.2, Autor           
Jarvis, M. A., Autor
Yamaguchi, M., Autor
Yanishevski, D., AutorPetzold, G., AutorSidhu, S. S., AutorKuhlman, B., AutorKirschner, M. W., AutorHarper, J. W., AutorPeters, J. M., AutorStark, H.3, Autor           Schulman, B. A., Autor mehr..
Affiliations:
1Research Group of 3D Electron Cryo-Microscopy, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578577              
2Research Group of 3D Electron Cryo-Microscopy, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578577              
3Department of Structural Dynamics, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_2205645              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Protein ubiquitination involves E1, E2, and E3 trienzyme cascades. E2 and RING E3 enzymes often collaborate to first prime a substrate with a single ubiquitin (UB) and then achieve different forms of polyubiquitination: multiubiquitination of several sites and elongation of linkage-specific UB chains. Here, cryo-EM and biochemistry show that the human E3 anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) and its two partner E2s, UBE2C (aka UBCH10) and UBE2S, adopt specialized catalytic architectures for these two distinct forms of polyubiquitination. The APC/C RING constrains UBE2C proximal to a substrate and simultaneously binds a substrate-linked UB to drive processive multiubiquitination. Alternatively, during UB chain elongation, the RING does not bind UBE2S but rather lures an evolving substrate-linked UB to UBE2S positioned through a cullin interaction to generate a Lys11-linked chain. Our findings define mechanisms of APC/C regulation, and establish principles by which specialized E3-E2-substrate-UB architectures control different forms of polyubiquitination.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-06-02
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/j.cell.2016.05.037
 Art des Abschluß: -

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Cell
Genre der Quelle: Zeitschrift
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 165 (6) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1440 - 1453 Identifikator: -