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  Structure of the exportin Xpo4 in complex with RanGTP and the hypusine-containing translation factor eIF5A.

Aksu, M., Trakhanov, S., & Görlich, D. (2016). Structure of the exportin Xpo4 in complex with RanGTP and the hypusine-containing translation factor eIF5A. Nature Communications, 7: 11952. doi:10.1038/ncomms11952.

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Aksu, M.1, Autor           
Trakhanov, S.1, Autor           
Görlich, D.1, Autor           
Affiliations:
1Department of Cellular Logistics, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578574              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Xpo4 is a bidirectional nuclear transport receptor that mediates nuclear export of eIF5A and Smad3 as well as import of Sox2 and SRY. How Xpo4 recognizes such a variety of cargoes is as yet unknown. Here we present the crystal structure of the RanGTP·Xpo4·eIF5A export complex at 3.2 Å resolution. Xpo4 has a similar structure as CRM1, but the NES-binding site is occluded, and a new interaction site evolved that recognizes both globular domains of eIF5A. eIF5A contains hypusine, a unique amino acid with two positive charges, which is essential for cell viability and eIF5A function in translation. The hypusine docks into a deep, acidic pocket of Xpo4 and is thus a critical element of eIF5A’s complex export signature. This further suggests that Xpo4 recognizes other cargoes differently, and illustrates how Xpo4 suppresses – in a chaperone-like manner – undesired interactions of eIF5A inside nuclei.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-06-19
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/ncomms11952
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: 10 Band / Heft: 7 Artikelnummer: 11952 Start- / Endseite: - Identifikator: -